El colágeno es una molécula proteica que forma fibras, las fibras colágenas, estando presentes en cantidad variable en todos los tipos de tejido conjuntivo.Las fibras colágenas son flexibles, pero ofrecen gran resistencia a la tracción. El punto de ruptura de las fibras colágenas de los tendones humanos se alcanza con una fuerza de varios cientos de kilogramos por centímetro cuadrado. A esta tensión solamente se han alargado un pequeño tanto por ciento de su longitud original.
Cuando el colágeno se desnaturaliza por ebullición, se convierte en una sustancia bien conocida, la gelatina.
El colágeno está formado por una proteína precursora llamada tropocolágeno que mide alrededor de 300 nanometros de largo y 1,4 nm de diámetro. El tropocolágeno está formado por tres cadenas polipeptídicas llamadas cadenas alfa, cada una de un peso molecular de alrededor de 100000 daltons. Estas cadenas tienen una configuración helicoidal levógira (hélice de colágeno). Las tres cadenas se enrrollan y se fijan mediante enlaces transversales para formar una triple hélice dextrógira con una distancia entre las vueltas de 8,6 nanometros.
El colágeno tiene una composición de aminoácidos especial. Contiene gran cantidad de glicina y prolina, así como aminoácidos que no fueron insertados directamente en el ribosoma, como la hidroxiprolina y la hidroxilisina, que forman un gran porcentaje del total de aminoácidos. Estos aminoácidos son derivados de la prolina y de la lisina por medio de procesos enzimáticos de modificaciones postraduccionales en los que se requiere la vitamina C.
Tipos de colágeno
El colágeno en lugar de ser una proteína única, se considera una familia de moléculas estrechamente relacionadas pero genéticamente distintas, describiéndose varios tipos de colágeno, siendo los principales cuatro.
Colágeno tipo I: Se encuentra abundantemente en la dermis, el hueso, el tendón y la córnea. Se presenta en fibrillas estriadas de 20 a 100 nm de diámetro, agrupándose para formar fibras colágenas mayores. Sus subunidades mayores están constituidas por cadenas alfa de dos tipos, que difieren ligeramente en su composición de aminoácidos y en su secuencia. A uno de los cuales se designa como cadena alfa1 y al otro, cadena alfa2. Es sintetizado por fibroblastos, condroblastos y osteoblastos. Su función principal es la de resistencia al estiramiento.
Colágeno tipo II: Se encuentra sobre todo en el cartílago, pero también se presenta en la córnea embrionaria y en la notocorda, en el núcleo pulposo y en el humor vítreo del ojo. En el cartílago, forma fibrillas finas de 10 a 20 nanómetros, pero en otros microambientes puede formar fibrillas más grandes, indistinguibles morfológicamente del colágeno tipo I. Están constituidas por tres cadenas alfa2 de un único tipo. Es sintetizado por el condroblasto. Su función principal es la resistencia a la presión intermitente.
Colágeno tipo III: Abunda en el tejido conjuntivo laxo, en las paredes de los vasos sanguíneos, la dermis de la piel y el estroma de varias glándulas. Parece un constituyente importante de las fibras de 50 nanómetros que se han llamado tradicionalmente fibras reticulares. Está constituido por una clase única de cadena alfa3. Es sintetizado por las células del músculo liso, fibroblastos, glía. Su función es la de sosten de los órganos expandibles.
Colágeno tipo IV: Es el colágeno que forma la lámina basal que subyace a los epitelios. Es un colágeno que no se polimeriza en fibrillas, sino que forma un fieltro de moléculas orientadas al azar, asociadas a proteoglicanos y con las proteínas estructurales laminina y fibronectina. Es sintetizado por las células epiteliales y endoteliales. Su función principal es la de sostén y filtración.
Los colágenos constituyen una familia de proteínas fibrilares que se encuentran en todos los animales pluricelulares. Son secretadas por las células del tejido conjuntivo así como por otros tipos celulares. Son los componentes más abundantes de la piel y de los huesos suponiendo un 25% de la masa total de proteínas de mamíferos.
Las características esenciales de esta molécula son su longitud su rigidez y su peculiar estructura
Estructura:
Esta proteína está formada por un arrollamiento helicoidal de tres cadenas, llamadas cadenas a, formando una súper hélice filiforme.
Cada cadena a esta constituida por un polipéptido, formado por una repetición en tandem de tres aminoácidos siendo muy ricas en prolina y glicina, las cuales son fundamentales en la formación de la superhélice. Gracias a su estructura anular rígida, la prolina estabiliza la conformación helicoidal en cada una de sus cadenas a; La glicina, sin embargo, se sitúa ocupando un lugar cada tres residuos situándose a lo largo de la región central, debido, sin duda, a su pequeño tamaño, y favoreciendo al denso empaquetamiento de las tres cadenas a necesario para la formación de la súper hélice de colágeno.
Clasificación:
Se han identificado unas 25 cadenas a cada una codificada por un gen diferente expresándose diferentes combinaciones en distintos tejidos aunque solo se han identificado unos 20 tipos de colágeno Se pueden clasificar según la estructura y función.
Los colágenos fibrilares una vez secretados al espacio extracelular se organizan en fibrillas de colágeno; Se trata de estructuras delgadas que en tejidos adultos llegan a medir varios cientos de micrómetros, generalmente se asocian en haces pudiendo observarse como fibras de colágeno
Fibras de colágeno:
Las proteínas asociadas a fibrillas unen entre si las fibrillas y a otros componentes de la matriz extracelular.
Las formadoras de redes se asocian formando mayas siendo algunas esenciales en la formación de la lámina basal
Formación del colágeno
Cada una de las cadenas polipeptídicas es sintetizada por los ribosomas unidos a membrana y traslocadas al lumen del retículo endoplásmico en forma de grandes precursores (procadenas a) presentando aminos adicionales en los extremos amino y carboxilo terminales; En el retículo endoplásmico los residuos de prolina y lisina son hidroxilados para luego algunos ser glucosilados, parece ser que estas hidroxilaciones son útiles para la formación de puentes de hidrogeno intercatenarios que ayudan a la estabilidad de la superhélice
Tras su secreción, los propéptidos de las moléculas de procolágeno son degradados mediante proteasas convirtiéndolas en moléculas de colágeno asociándose en el espacio extracelular formados las fibrillas de colágeno
La formación de fibrillas esta dirigida, en parte, por la tendencia de las moléculas de colágeno a auto ensamblarse mediante enlaces covalentes entre los residuos de lisina formando un empaquetamiento escalonado y periódico de las moléculas de colágeno individuales en la fibrilla
Función:
Las fibrillas de colágeno forman estructuras que resisten las fuerzas de tracción Su diámetro en los diferentes tejidos es muy variable y su organización también; en la piel de los mamíferos están organizadas como cestos de mimbre, lo que permite la oposición a las tracciones ejercidas desde múltiples direcciones. En los tendones lo están en haces paralelos que se alinean a lo largo del eje principal de tracción .En el tejido óseo adulto y en la cornea se disponen en láminas delgadas y superpuestas paralelas una a otra pero formando un ángulo recto con las capas adyacentes.
Las células interaccionan con la matriz extracelular tanto mecánica como químicamente, lo que comporta importantes efectos sobre la arquitectura tisular. Así, actúan sobre las fibrillas de colágeno que han secretado, ejerciendo tracciones y desplazamientos sobre ellas, lo que provoca su compactación y su estiramiento
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